Структурната организација на нивото на протеин молекула: средно структура на протеин

На основа на структурата на протеини и proteids на полипептид синџир, и молекулот на протеин може да се состои од еден, два или повеќе кола. Сепак, физички, биолошки и хемиски својства на биополимери се предизвикани не само општа хемиска структура која може да биде "бесмислени", но исто така и од страна на други нивоа на организацијата на протеини молекули.

Примарната структура на протеин се определува со квалитативен и квантитативен состав амино киселина. Пептидни врски се основа на примарната структура. За прв пат оваа хипотеза предложи во 1888 година А. Ya. Danilevsky, а подоцна и неговата сомневања беа потврдени од страна на синтеза на пептиди што се врши од страна на Д. Фишер. Структурата на протеинските молекули во детали истрага А. Ya. Danilevskim и Е. Фишер. Според оваа теорија, протеински молекули се состои од голем број на амино киселински остатоци кои се поврзани со пептидни врски. протеински молекул може да има еден или повеќе полипептидни синџири.

Кога примарната структура на протеини се користи за тестирање на хемиски агенси и протеолитички ензими. Така, со користење на методот на Edman е многу погодно да се идентификуваат крајните амино киселини.

На средно структура на протеинот покажува просторна конфигурација на молекулот на протеин. Постојат следниве видови средно структура: алфа-спирала, бета-спирала, колаген спирала. Научниците откриле дека повеќето карактеристика на структурата на алфа-спирала на пептиди.

На средно структура на протеинот е стабилизиран со помош на водородни врски. На вториот се јавуваат меѓу атоми на водород врзан со една електронегативен азотниот атом на една пептидна врска, и карбонил атом на кислород на четвртиот еден од нејзините амино киселини, и тие се насочени по должината на спирала. Енергетски пресметки покажуваат дека на полимеризација на овие амино киселини е поефикасен право алфа-спирала, која е присутна во мајчин протеини.

На средно структура на протеин: бета-лист структура

Полипептидни ланци со бета-набори се целосно продолжен. Бета-набори се формирани од страна на интеракција на два пептидни врски. Оваа структура е карактеристична влакнести протеини (кератин, fibroin, итн.) Во особено, бета-кератин карактеризира со паралелни уредување на полипептидни ланци кои се уште се стабилизира со interchain дисулфид обврзници. свила fibroin соседните полипептид синџири се антипаралелни.

Во средното структура на протеини: колаген спирала

Формирањето се состои од три spiralized tropocollagen синџири, која има форма на прачка. Spiralized синџирот навивам и да формираат superhelix. Helix стабилизиран со водородни врски помеѓу водород на пептидот се случуваат амино амино киселински остаток во еден синџир и на кислород во карбонилна група на остатоци на амино киселината од друг синџир. Овозможено структурата на колагенот дава голема цврстина и еластичност.

Високото структура на протеинот

Повеќето протеини во матичната држава се многу компактен структура, која е утврдена од страна на обликот, големината, и поларитетот на радикали на амино киселина, и амино киселинска секвенца.

Значително влијание врз формирањето на мајчин протеини структура, или терциерен структури имаат хидрофобен и јонски интеракции, водородни врски, итн .. Под дејство на овие сили се постигне термодинамички целисходно структура на молекулата на протеини и стабилизација.

Кватернерни структура

Овој вид на структура на молекулата е резултат на здружување на неколку подгрупи во една молекула комплекс. Составот на секој субединица вклучува примарни, секундарни и терцијарни структури.