Што е во функција на ензимот протеини? функција на ензимска на протеини: Примери

Работата на нашето тело - што е многу сложен процес во кој се вклучени милиони клетки, илјадници различни супстанции. Но, постои една област која е целосно зависи од специфични протеини, без која животот на луѓето или животните ќе биде сосема невозможно. Како што веројатно претпостави, ние зборуваме сега за ензими.

Денес ние ќе се разгледа на ензимска функција на протеини. Ова е голем областа на биохемија.

Од основа на овие супстанции се претежно протеини, тогаш тие може да се смета од страна на нив. Треба да знаете дека за прв пат ензими биле откриени во 30-тите години на 19 век, само на научниците се повеќе од еден век, со цел да се дојде до повеќе или помалку подеднакво дефиниција за нив. Значи она што функција се врши со протеини ензими? На ова, како и нивната структура и реакциите на примери ќе дознаете од овој член.

Мора да се разбере дека не секој протеин може да биде ензим, дури и во теорија. Глобуларни протеини само форма која може да изложува каталитичката активност во однос на другите органски соединенија. Како и со сите природни соединенија во оваа класа, ензими се состои од амино киселински остатоци. Имајте на ум дека ензимска функција на протеини (примери од кои ќе бидат во статијата) може да се врши само со еден чии моларна маса е помала од 5000.

Што е ензим, современата дефиниција

Ензими - на катализатор на биолошки потекло. Тие имаат способност да се забрза реакцијата, се должи на близок контакт помеѓу реактантите (подлоги). Можеме да кажеме дека ензимска функција на протеини - процес некои катализа на биохемиски реакции кои се уникатни за жив организам. Само мал дел од нив може да се умножува во лабораторија.

Треба да се напомене дека во оваа област има одреден напредок во последниве години. Научниците постепено доаѓаат блиску до создавање вештачки ензими кои може да се користи не само за економски цели, но исто така и медицина. Таа е развиена ензими кои можат ефикасно да се уништи дури и мали области на почетна рак.

Кои делови на ензимот се директно вклучени во реакција?

Имајте на ум дека, во контакт со подлогата не го вклучува целото тело на ензимот, но само мал дел кој се нарекува активна сајт. Ова е нивната главна сопственост на комплементарност. Овој концепт подразбира дека ензимот е совршено прилагоден на подлогата во форма и нивните физички и хемиски својства. Можеме да кажеме дека функцијата на ензими во овој случај е како што следува:

• Водата доаѓа од површината на школка.
• Постои одредена деформација (поларизација, на пример).
• После тоа, тие се наредени во еден посебен начин во просторот, додека се движат поблиску еден до друг.

Овие фактори доведе до забрзување на реакцијата. Сега, ајде да се направи споредба помеѓу ензимите и неоргански катализатори.

Како што можете да видите, на ензимска функција на протеини бара специфичност. Сам по себе, исто така, ќе додадам дека многу од овие протеини имаат, исто така, одредени видови. Едноставно кажано, човечки ензими тешко погоден за свиња Гвинеја.

Важни информации за структурата на ензими

Структурата на овие соединенија е изолиран веднаш три нивоа. Примарната структура може да се идентификувани од страна на амино киселинските резидуи кои се дел од ензими. Од ензимска функција на протеини, примери од кои ние постојано наведени во овој член, може да се врши само по одделни категории на соединенија, за да ги идентификуваат токму врз оваа основа е сосема реално.

Што се однесува до средното ниво, додатокот кон него се одредува со помош на дополнителните видови на обврзници, кои може да се случи помеѓу овие амино киселински остатоци. Оваа комуникација на водород, електростатско, хидрофобни, и Van der Валсовите интеракции. Како резултат на тензија кои предизвикуваат овие врски во различни делови на ензимот произведени α-спирала, јамка и β-насоки.

На високото структура е резултат на фактот дека релативно голем дел од полипептид синџир едноставно пати. Како резултат на нишки се нарекуваат домени. Конечно, конечниот формирање на оваа структура се одвива само по стабилна интеракција воспоставена помеѓу различни домени. Треба да се запомни дека формирањето на домени се случува во сосема независен начин едни од други.

Некои карактеристики на домени

Типично, синџирот на полипептид од кои тие се формирани, се состои од околу 150 аминокиселински остатоци. Кога домени комуницираат едни со други, формирана globule. Од функција се врши со ензимски активен сајтови врз основа на нив, треба да се разбере важноста на овој процес.

На доменот себе се карактеризира со фактот дека меѓу амино киселински остатоци во својата структура постојат бројни интеракции. Нивниот број е многу поголем за оние реакции меѓу себе домени. Така, празнина меѓу нив релативно "ранливи" на акции на разни органски растворувачи. Обемот на редот на 20-30 кубни Angstrom која одговара на неколку молекулите на водата. Различни домени често имаат сосема уникатен три-димензионална структура, која е поврзана со извршувањето на сосема различни функции.

активни сајтови

Како по правило, активната сајтови се наоѓа строго помеѓу домени. Според тоа, од кои секоја игра многу важна улога во текот на реакцијата. Поради ова уредување на домени најде значителна флексибилност, подвижност во областа на ензимот. Ова е исклучително важно, бидејќи функцијата ензимска се врши само на оние соединенија кои можат соодветно да ја промени својата просторна положба.

Помеѓу должината полипептид обврзници во телото на ензимот, и колку комплексни функции што ги вршеле, постои директна врска. Компликација улога и постигнува со формирање на активниот центар на реакцијата помеѓу каталитички домен и се должи на формирањето на целосно нови домени.

Некои протеини, ензими (Примери - лизозим и гликоген) може да варира во големина (129 и 842 од амино киселински остатоци, соодветно), иако реакцијата е катализирана расцепување на хемиски врски од ист вид. Разликата е во тоа што помасовно и големи ензими се во можност подобро да се контролира својата позиција во просторот, со што се обезбедува поголема стабилност и брзина на реакција.

Главната класификација на ензими

Во моментов прифатени и широко распространета во светот е стандардна класификација. Според неа, тоа се издвојува шест основни класи, со релевантните поткласи. Ние само се разгледа на основните. Тука тие се:

1. оксидоредуктази. Функцијата на ензими во овој случај - стимулација редокс реакции.

2. трансверазите. Може да врши супстрати трансфер помеѓу следниве групи:

• Еден-јаглеродни единици.
• Останува на алдехиди и кетони.
• Ацил и гликозил компоненти.
• Алкил (како исклучок не може да носи CH3) остатоци.
• Азотни бази.
• Групи ги содржат фосфор.

3. хидролази. Во овој случај, ензимска функција е да се прилепи на протеините од следните видови на соединенија:

• Естерите.
• Гликозиди.
• Естери, и thioesters.
• Вид на пептидни врски.
• Односи со видот CN (со исклучок на истиот пептид).

4. Lyases. Се способни да се одвои од групи со следните формирање на двојна врска. Исто така, таму може да ги врши обратен процес: се приклучи избрани групи на двојни врски.

5. Isomerases. Во овој случај, ензимска функција на протеини е комплицирана изомерни реакции катализа. Оваа група вклучува следниве ензими:

• Рацемаза, епимераза.
• Tsistransizomerazy.
• Интрамолекуларни оксидоредуктази.
• Интрамолекуларни трансверазите.
• Интрамолекуларни лиаза.

6. Ligases (инаку позната како синтетаза). Тие се користат за поделба на АТП при формирањето некои врски.

Тоа е лесно да се забележи дека ензимски функцијата на протеините е од огромно значење, бидејќи тие се на некој начин за контрола на речиси сите на реакции кои се случуваат секоја секунда во вашето тело.

Она што останува на ензимот по интеракција со подлогата?

Често, ензим е протеин топчеста потекло, активната центарот на која е претставена од страна на неговиот истата амино киселински остатоци. Во сите други случаи, во централниот дел цврсто поврзано со него протетски група или коензим (АТП, на пример), односот е многу послаба. А катализатор нарекува holoenzyme, и неговите остатоци, по отстранувањето на формираната ATP apoenzyme.

Така, според оваа функција ензими класифицираат во следниве групи:

• Едноставен хидролаза, лиаза, и изомераза, кои обично не содржат коензим база.
• Ензимско протеини (Примери - некои трансаминаза) се состои од протетски група (липоична киселина, на пример). Оваа група вклучува многу од пероксидаза.
• Enizmy за кои се бара Регенерација на коензим. Тие вклучуваат кинази, како и поголемиот дел од оксидоредуктази.
• Други катализатори, составот на која се уште не е целосно разбрани.

Сите супстанции кои се дел од првата група, се широко се користи во прехранбената индустрија. Сите други катализатори бара многу специфични услови за негово активирање, а со тоа и да работат само во телото, или во некои лабораториски експерименти. Така, функцијата на ензимски - ова е многу специфична реакција, која се состои во стимулирање на (катализа) реакции во одредени видови на добро дефинирани услови од човечко или животинско тело.

Што се случува во активниот центар, или зошто ензими работат толку ефикасно?

Ние постојано рече дека клучот за разбирање на ензимската катализа е создавање на активниот центар. Тоа е таму дека специфично врзување на подлогата, што во такви услови се многу поактивни реагираат. За да можете да се разбере комплексноста на реакцијата се врши таму, даде едноставен пример да се случи на гликоза во ферментација, тоа е потребно уште 12 ензими! Подеднакво тешко интеракција станува можно само поради фактот дека протеинот кој врши ензимска функција има највисок степен на прецизност.

Видови на ензими специфичноста

Тоа е апсолутна. Во овој случај, специфичноста е прикажана само еден, строго дефиниран тип ензим. Така, уреаза се поврзува само со уреа. Со лактоза млеко како што влегува во реакција под никакви услови. Тоа е она што функција се врши со протеини, ензими во телото.

Покрај тоа, групата не е невообичаено апсолутна специфичност. Како што може да се разбере од името, во овој случај не е "приемчивоста" строго на класа на органски соединенија (естери, вклучувајќи сложени алкохоли или алдехиди). На пример, пепсин, кој е еден од клучните ензими на желудникот, само покажува специфичност за хидролиза на пептидни врски. Алкохол дехидрогеназа се поврзува исклучиво со алкохоли и не laktikodegidraza подели нешто друго освен алфа-хидрокси киселини.

Тоа се случува и дека ензимска функција карактеристика на одредена група на соединенија, но под одредени услови, ензими може да дејствува на сосема различни од нивната главна "цел" на една супстанција. Во овој случај, катализатор "има тенденција" на одредена класа на супстанции, но под одредени услови може да се разложат и други соединенија (не мора еквивалент). Меѓутоа, во овој случај, реакцијата ќе оди многу побавно.

Нашироко познат за способноста на трипсин да се дејствува на пептид обврзници, но малкумина знаат дека овој протеин, кој врши функција на ензимот во гастроинтестиналниот тракт, и може да реагираат со различни естер соединенија.

Конечно, тука е специфичноста на оптички. Овие ензими може да комуницирате со широк спектар на супстанции листата целосно, но само под услов тие да имаат добро дефинирани оптички својства. Така, ензимска функција на протеини во овој случај е многу сличен на принцип на дејствување не е ензими, катализатори и неорганско потекло.

Кои фактори се утврди ефикасноста на катализа?

Денес, се верува дека факторите кои ја детерминираат исклучително висок степен на ефикасност на ензими се:

• концентрирајќи се на сила.
• ефект ориентација во просторот.
• Разновидноста на активните реакција центар.

Во принцип, ефектот на концентрацијата на супстанцијата не се разликува од онаа во неоргански реакции катализа. Во овој случај, концентрација на таква подлога, која е неколку пати поголема од слична вредност за сите други работи на волумен на раствор во активниот центар. Во центарот на реакција селективно сортира молекула супстанции кои мора да реагираат едни со други. Тоа не е тешко да се погоди дека овој ефект доведува до зголемување на стапката на хемиска реакција неколку редови.

Кога стандард хемиски процес се одвива, тоа е исклучително важно, кој е дел од интеракција молекули се судираат едни со други. Едноставно кажано, суштината на молекула на времето на судирот мора строго да се ориентирани во однос на друг. Со оглед на фактот што се врши под принуда, тогаш сите инволвирани компоненти се наредени во одредена линија, реакција на катализа е забрзано со околу три реда на таков пресврт во активниот центар на ензимот.

Под multifunctionality во овој случај тоа се однесува на имотот на сите компоненти на активниот центар во исто време (или строго координирана) акт за молекулата "третираат" супстанција. При што еден (молекула) не е само соодветно фиксна во вселената (види. Погоре), но, исто така, во голема мера ја менува својата карактеристики. Сето ова заедно води до фактот дека ензимот станува многу полесно да се дејствува на подлогата како што е потребно.